Клетка, клетка отзовись
Любая информация сама по себе — нейтральна, и только сам человек в силу свободы выбора обращает её во благо или корысть
Интересное: -Тайна долголетия 256-летнего мужчины. Фантастика или мистификация?Всем живущим долгожителям нужно прожить еще хотя бы век, чтобы побить установленный Ли Цинъюнем рекорд. Этот мужчина дожил до 256 лет! И это никакие не глупости, эта история исследовалась учеными и журналистами!
В статье New York Times от 1930 года говорится о том, что профессор университета Ченгду Ву Чунг-цзе обнаружил правительственные записи Китайской Империи от 1827 года, в которых Ли Цинъюня поздравляют со 150-м днем рождения, а также документы 1877 года, в которых его поздравляют уже с 200-летием.
В 1928 году журналист New York Times писал, что большинство стариков, живших по соседству с Ли Цинъюнем, вспоминали, как еще их деды рассказывали им, что знали его с детства, но и тогда он был уже взрослым мужчиной. Ли Цинъюнь был торговцем лечебными травами. С 10 лет он собирал их в горах и узнал о том, что они могут способствовать долголетию.
Почти 40 лет он придерживался травяной диеты, питаясь только травами, такими, как линчжи, ягодами годжи, диким женьшенем. В 1749 году, в возрасте 71 года, он присоединился к армии Китая в качестве преподавателя боевых искусств. Ли был всеобщим любимчиком, 23 раза был женат и более 200 раз стал отцом.
Согласно общепринятым в его провинции рассказам, Ли с детства умел читать и писать, и, собирая травы, к 10 годам уже успел побывать в Ганьсу, Шанси, Тибете, Аннаме, Сиаме и Маньчжурии. В течение первых ста лет он продолжал собирать и продавать лекарственные травы. Затем он продолжал продавать травы, собранные другими.
Наряду с другими китайскими травами, он продавал линчжи, ягоды годжи, дикий женьшень, хи шу ву и готу кола, и жил на диете из этих трав и рисового вина. По словам одного из учеников Ли, однажды он встречался с мужчиной, которому было более 500 лет. Тот научил его дыхательным упражнениям цигун и дал некоторые диетические рекомендации, которые могли помочь ему продлить свою жизнь до сверхчеловеческих терминов.
На смертном одре Ли сказал свою знаменитую фразу: «Я сделал всё, что должен был сделать в этом мире. Я отправляюсь домой». Могут ли эти слова быть одним из самых больших секретов долгой и счастливой жизни? Интересно, что мы, в современном цивилизованном мире пытаемся бороться с возрастом при помощи высокотехнологичных инфракрасных устройств и самых современных лекарственных препаратов.
Вот секрет долголетия этого мудреца: Однажды Ли спросили, каков же его секрет долголетия, и вот, что он ответил: «Удерживайте сердце в тишине, сидите как черепаха, идите бодро как голубь и спите так, как спит сторожевой пес». Ли утверждал, что внутренние мир и спокойствие, в сочетании с дыхательными упражнениями, и есть его секрет долголетия. Очевидно, его диета также сыграла важную роль. Но удивительно, что самый старый человек на Земле приписывал свое долголетие именно состоянию своего разума.
О клетке человека
Идея создания живой биологической клетки принадлежит Медицинской Системе Бога. Клетка- это огромный завод с различными технологиями и разными процессами. И этот завод рассчитан и обладает своим центром управления. И удивительно, что Высшие Создатели сумели огромное производство, каковым является клетка, ювелирно воплотить в миниатюре.
Каждая клетка должна отличаться от предыдущего кода, биохимическим строением и многими другими качествами, а также энергетическими показателями. Клетка, как и человек, живет и развивается согласно заданной программе, заложенной в нее Свыше. На наружной, физической оболочке клетки находятся биполярные ниточки с определенными регрессирующими блоками-отсеками квазиструктурного комплекса.
Эти ниточки способны принимать информацию из внешней среды и передавать ее в отсеки, а оттуда- в другие участки клетки, выполняя роль энергетических проводов. Матрица клетки расширяет свой объем за счет накопления энергий.
Внутренние процессы в самой клетке происходят после набора определенного цифрового сочетания, связанного с расшифровкой пароля клетки и в подключении его к заданной системе, после чего происходит цифровой подбор кодовых сочетаний, необходимых для развития и жизнедеятельности клетки.
Такие сочетания подбираются с некоторым избытком, и те, которые не задействуют в данный момент, выводятся через определенные каналы из оболочки клетки и оседают на ниточках ворсинках. затем они отторгаются и выбрасываются в эфирное поле, а оттуда подхватываются особыми частицами и уносятся в специальные отстойники, где из них создаются короткие цепочки прогрессий.
В таком отстойнике они находятся некоторое время. И потом по сигналу, который имеет определенный цветовой спектр, возвращаются в клетку для синтеза химических или биохимических соединений. Энергетические каналы помогают передвижения энергий и заполнения вакантных участков. Есть в клетках и специальные энергозапасники, которые помогают им поддерживать в требуемом объёме свои энергоресурсы.
А когда некоторые клетки в силу заболеваний совершают излишние растраты личностной энергии, в результате чего начинает испытывать недостаток в ней впоследствии, то соседние клетки (однородные) делятся с ними своими запасами. Все это происходит через кодовые числозначения.
Разные по типу клетки организма человека целый набор кодовых вариаций, играющих важную роль в синтезе ДНК, РНК, АТФ, белков, углеводов, липидов, а также других процессов. Жидкая среда клетки — цитоплазма. В ней сосредоточены продукты ее жизнедеятельности, а также структуры, образующие своеобразный цитоскелет клетки.
Цитоскелет
Цитоскелет (иногда обозначаемый как цитоматрикс) — это совокупность фибриллярных компонентов цитоплазмы эукариотических клеток. Основными типами фибрилл в составе цитоскелета являются актиновые филаменты, микротрубочки и промежуточные филаменты.
Цитоскелет представляет собой сложную трехмерную сеть белковых нитей, которая обеспечивает способность эукариотических клеток сохранять определенную форму, а также осуществлять направленные и координированные движения как самих клеток, так и отдельных органелл. Основными компонентами цитоскелета являются актиновые филаменты, микротрубочки и промежуточные филаменты.
В состав цитоскелета входит и так называемый примембранный цитоскелет, открытый впервые в эритроцитах.В начале 70-х годов при исследовании механических свойств мембран эритроцитов было обнаружено, что после разрушения мембраны, вызванного экстракцией липидов не ионными детергентами, остается плотная ячеистая структура, сохраняющая форму эритроцита.
Эта структура получила название примембранного цитоскелета. Каждый тип цитоскелетных структур образует в клетке собственную систему со своими основными и минорными белками. Эти системы не являются абсолютно независимыми, а взаимодействуют друг с другом и с другими компонентами клетки — мембраной, ядром, органеллами.
Функции цитоскелета многообразны. Он способствует поддержанию формы клетки, осуществляет все типы клеточных движений. Кроме того, цитоскелет может принимать участие в регуляции метаболической активности клетки. Цитоскелет — высокодинамичная система цитоплазмы.
Многие структуры цитоскелета могут легко разрушаться и вновь возникать, меняя свое расположение или морфологию. В основе этих особенностей цитоскелета лежат реакции полимеризации-деполимеризации основных структурных цитоскелетных белков и их взаимодействие с другими белками как структурными, так и регуляторными.
Все больше данных свидетельствует о том, что клетка представляет собой высокоинтегрированную структуру, отдельные компоненты которой тесно взаимосвязаны. Согласно существующим представлениям, интегрирующим звеном, объединяющим разные части клетки и обеспечивающим передачу сигналов как внутри одной клетки, так и между разными клетками, является цитоскелет.
Цитоскелет: состав
Цитоплазма эукариотических клеток пронизана трехмерной сеткой из белковых нитей (филаментов), называемой цитоскелетом. В зависимости от диаметра филаменты разделяются на три группы: микрофиламенты (6−8 нм), промежуточные волокна (около 10 нм) и микротрубочки (около 25 нм). Все эти волокна представляют собой полимеры, состоящие из субъединиц особых глобулярных белков. (рис. 1)
А. Актин
Микрофиламенты (актиновые нити) состоят из актина — белка, наиболее распространенного в эукариотических клетках. Актин может существовать в виде мономера (G-актин, «глобулярный актин») или полимера (F-актин, «фибриллярный актин»).
G-актин — асимметричный глобулярный белок (42 кДа), состоящий из двух доменов. По мере повышения ионной силы G-актин обратимо агрегирует, образуя линейный скрученный в спираль полимер, F-актин. Молекула G-актина несет прочно связанную молекулу АТФ (АТР), которая при переходе в F-актин, медленно гидролизуется до АДФ (ADP),
При полимеризации G-актина в F-актин ориентация всех мономеров одинакова, поэтому F-актин обладает полярностью. Волокна F-актина имеют два разноименно заряженных конца — (+) и (-), которые полимеризуются с различной скоростью. Эти концы не стабилизированы специальными белками (как, например, в мышечных клетках), и при критической концентрации G-актина (+) -конец будет удлиняться, а (-) -конец укорачиваться.
В условиях эксперимента этот процесс может быть ингибирован токсинами грибов. Например, фаллоидин (яд бледной поганки) связывается с (-) -концом и ингибирует деполимеризацию, в то время как цитохалазин (токсин из плесневых грибов, обладающий свойством цитостатика) присоединяется к (+) -концу, блокируя полимеризацию.
Актинассоциированные белки
В цитоплазме клеток имеются более 50 различных типов белков, которые специфически взаимодействуют с G-актином и F-актином. Эти белки выполняют различные функции: регулируют объем G-актинового пула (профилин), оказывают влияние на скорость полимеризации G-актина (виллин), стабилизируют концы нитей F-актина (фрагин, β-актинин), сшивают филаменты друг с другом или с другими компонентами (как, например, виллин, α-актинин, спектрин, MARCKS) или разрушают двойную спираль F-актина (гельзолин). Активность этих белков регулируется ионами Са2+ и протеинкиназами.
Б. Белки промежуточных волокон
Структурными элементами промежуточных волокон являются белки, принадлежащие к пяти родственным семействам и проявляющие высокую степень клеточной специфичности. Типичными представителями этих белков являются цитокератины, десмин, виментин, кислый фибриллярный глиапротеин [КФГП (GFAP)] и нейрофиламент.
Все эти белки имеют в центральной части базовую стержневую структуру, которая носит название суперспирализованной α-спирали. Такие димеры ассоциируют антипараллельно, образуя тетрамер. Агрегация тетрамеров по принципу «голова к голове» дает протофиламент.
Восемь протофиламентов образуют промежуточное волокно. В отличие от микрофиламентов и микротрубочек свободные мономеры промежуточных волокон едва ли встречаются в цитоплазме. Их полимеризация ведет к образованию устойчивых неполярных полимерных молекул.
В. Тубулин
Микротрубочки построены из глобулярного белка тубулина, представляющего собой димер α- и β-субъединиц (53 и 55 кДа). α, β- Гетеродимеры образуют линейные цепочки, называемые протофиламентами. 13 протофиламентов образуют циклический комплекс. Затем кольца полимеризуются в длинную трубку. Как и микрофиламенты, микротрубочки представляют собой динамические полярные структуры с (+) — и (-) -концами.
(-) — Конец стабилизирован за счет связывания с центросомой (центр организации микротрубочек), в то время как для (+) — конца характерна динамическая нестабильность. Он может либо медленно расти, либо быстро укорачиваться. Тубулиновые мономеры связывают ГТФ (GTP), который медленно гидролизуется и ГДФ (GTP). С микротрубочками ассоциируют два вида белков: структурные белки и белки-транслокаторы.
Рис.1
Структура и функции
Цитоскелет выполняет три главные функции.
- Служит клетке механическим каркасом, который придает клетке типическую форму и обеспечивает связь между мембраной и органеллами. Каркас представляет собой динамичную структуру, которая постоянно обновляется по мере изменения внешних условий и состояния клетки. (рис. 2)
- Действует как «мотор» для клеточного движения. Двигательные (сократительные) белки содержатся не только в мышечных клетках, но и в других тканях. Компоненты цитоскелета определяют направление и координируют движение, деление, изменение формы клеток в процессе роста, перемещение органелл, движение цитоплазмы.
- Служит в качестве «рельсов» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки.
А. Микрофиламенты и промежуточные волокна
В качестве примера функционирования компонентов цитоскелета на рисунке показан срез микроворсинок клетки кишечного эпителия (см. В, 1). Микрофиламенты, построенные из F-актина, пронизывают микроворсинки, образуя узлы. Эти микроволокна удерживаются вместе с помощью актин связывающих белков, наиболее важными из которых являются фимбрин и виллин.
Кальмодулин и миозиноподобная АТФ-аза соединяют крайние микроволокна с плазматической мембраной. Еще один актин связывающий белок, фодрин, соединяет волокна актина у основания, а также прикрепляет их к цитоплазматической мембране и к сетке, построенной из промежуточных волокон.
В рассмотренном случае микрофиламенты актина выполняют главным образом статическую функцию. Однако чаще всего актин принимает участие в динамических процессах, таких, как мышечное сокращение, движение клетки, фагоцитоз, образование микровыпячиваний и ламеллиподий (клеточных расширений), а также акросом в процессе слияния сперматозоида с яйцеклеткой.
Б. Микротрубочки
На схеме показаны микротрубочки клетки. Они отходят радиально во всех направлениях от структуры вблизи ядра — центросомы. (+) — Конец микротрубочек постоянно находится в состоянии роста и разборки, а (-) — конец блокирован ассоциированными белками в центриоле. (+) — Конец может также быть стабилизирован ассоциированными белками, когда, например, микротрубочки достигают цитоплазматической мембраны.
Микротрубочки принимают участие в поддержании формы клетки. Они же служат направляющими «рельсами» для транспорта органелл. Вместе с ассоциированными белками (динеин, кинезин) микротрубочки способны осуществлять механическую работу, например, транспорт митохондрий, движение ресничек (волосоподобных выростов клеток в эпителии легких, кишечника и яйцеводов) и биение жгутика сперматозоида. Кроме того, микротрубочки выполняют важные функции во время деления клеток.
В. Архитектура
Сложная плотная сетчатая структура цитоскелета хорошо видна на приведенных рисунках, где компоненты цитоскелета выявлены с помощью антител.
- На границе клетки кишечного эпителия (см. также схему Б) хорошо видно, как микрофиламенты (а) простираются от центра в микроворсинки. Филаменты плотно связаны ассоциированным белкомспектрином (б) и прикреплены к промежуточным волокнам (в).
- В фибробласте видны только микротрубочки. Они отходят от центра организации микротрубочек центросомы и расходятся радиально к плазматической мембране.
- В этой эпителиальной клетке помечены кератиновые филаменты, которые относятся к группе промежуточных волокон (г — ядро).
Рис. 2
Структурные белки
Структурные белки придают экстрацеллюлярным структурам механическую прочность, а также участвуют в построении цитоскелета. В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур, что предопределяется их аминокислотным составом.
Альфа-кератин; Коллаген; Фиброин шелка; (рис. 3)
А. α-Кератин
Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин. Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина. В качестве компонента промежуточных филаментов кератин (цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета.
В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую левую суперспираль, как это имеет место и в миозине. Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетрамеры, которые агрегируют с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм.
Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную прочность.
При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстановления тиолами разрушаются дисульфидные мостики, а затем для придания волосам необходимой формы их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.
Б. Коллаген
В организме млекопитающих коллаген — преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25% общего белка. Коллаген присутствует в различных формах прежде всего в соединительной ткани. Этот белок имеет необычный аминокислотный состав: 1/З составляв глицин (Gly). примерно 10% пролин (Рrо), а также гидроксипролин (Hyp) и гидроксилизин (Hyl).
Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации. В структуре коллагена постоянно повторяется триплет Gly-X-Y (2), причем положение X часто занимает пролин, а Y — гидроксилизин.
Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех первичных левых спиралей (1). В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (3, остаток глицина окрашен в желтый цвет). Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали. Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.
В. Фиброин шелка
Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Воmbух mori) и родственных видов. Основной белок шелка, фиброин, обладает структурой антипараллельного складчатого листа, причем сами листы располагаются параллельно друг другу, образуя многочисленные пласты (1).
Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между отдельными слоями могут поместиться лишь компактные группировки. Фактически фиброин состоит на 80% из глицина, аланина и серина,
Молекула фиброина содержит типичный повторяющийся фрагмент (Gly-Ala-GIy-AIa-GIy-Ser) n. Установлено, что в фиброине промежуток между складчатыми слоями составляет 0,35 и 0,57 нм. В первом случае в промежуток ориентирован глицин (R = H). Промежуток 0,57 нм создается за счет отталкивания боковых цепей серина и аланина (2).
Рис. 3
Цитоскелет мембранный
В состав цитоскелета входит и так называемый примембранный цитоскелет, открытый впервые в эритроцитах. В начале 70-х годов при исследовании механических свойств мембран эритроцитов было обнаружено, что после разрушения мембраны, вызванного экстракцией липидов не ионными детергентами, остается плотная ячеистая структура, сохраняющая форму эритроцита.
Эта структура получила название примембранного цитоскелета. Электронно- микроскопические исследования показали, что примембранный цитоскелет представляет собой правильную двумерную сеть (рис. 4), образованную гибкими протяженными молекулами длиной около 200 нм, которые соединены вершинами с образованием пента- или гексагональных ячеек.
Получены данные, свидетельствующие о том, что примембранный цитоскелет выполняет не только механическую функцию, но и участвует в ряде регуляторных процессов, в том числе в передаче сигналов. Так, например, он принимает участие в фагоцитозе бактерий, осуществляемом нейтрофилами человека, регуляции опухолеобразования и в некоторых других процессах.
Ячейки сети примембранного цитоскелета формируются белком спектрином, а вершины — короткими актиновыми филаментами, состоящими из 13−15 мономеров актина. Позднее мембранный цитоскелет был обнаружен и в других клетках. Считается, что основными его функциями является поддержание формы клеток и обеспечение их устойчивости к деформации, а также контроль латеральной диффузии интегральных мембранных белков.
В последние годы получены данные о том, что мембранный цитоскелет может использоваться также для передачи сигнала к белкам мембраны. Кроме актина и спектрина в состав мембранного цитоскелета эритроцитов входят и другие белки, которые обеспечивают прикрепление сети цитоскелета к мембране. Это прикрепление осуществляется за счет вертикальных взаимодействий двух типов:
В первом случае молекула спектрина (точнее, бета-субъединица спектрина) взаимодействует с белком анкирином в участке, расположенном в средней части молекулы спектрина. Анкирин в свою очередь взаимодействует с интегральными белками мембраны, такими как белок полосы 3, АТРазы Р-типа, ионные каналы и рецепторы (рис. 4).
Кроме того, в это взаимодействие вовлечен, по-видимому, белок полосы 4,2, который связывается с анкирином и цитоплазматическими доменами мембранных белков, влияя, по-видимому, на взаимодействие с ними анкирина. Другим участком прикрепления сети цитоскелета к мембране является концевая часть молекулы спектрина: в этом случае связь с интегральными белками мембраны, включая перечисленные выше, а также гликофорин С, обеспечивается за счет белка полосы 4,1 (рис. 4).
Кроме того, во взаимодействие актина со спектрином, обеспечивающее формирование двумерной сети примембранного цитоскелета, могут быть вовлечены и другие белки, обладающие спектринсвязывающей активностью: аддуцин, тропомиозин, тропомодулин, дематин (рис. 4).
Анкирин представляет собой периферический мембранный белок. Впервые он был обнаружен в эритроцитах в результате поисков участка связывания спектрина с мембраной. Было установлено, что очищенный и меченый спектрин in vitro связывается с цитоплазматической стороной мембраны концентрационно-зависимым образом и вытесняется из участков связывания немеченым спектрином.
Обработка трипсином инвертированных везикул, образованных из мембран эритроцитов и лишенных спектрина, существенно снижает количество спектринсвязывающих участков мембраны. В результате протеолиза из мембраны освобождается 72 кДа белковый фрагмент, который был идентифицирован как основной участок прикрепления спектрина к мембране на основании следующих экспериментальных данных:
— удаление из мембраны 72 кДа фрагмента коррелирует с потерей ее спектринсвязывающей активности;
— 72 кДа фрагмент конкурентно ингибирует связывание спектрина инвертированными везикулами;
— пептидные карты белков полосы 2,1, белков полосы 2,2, белков полосы 2,3 и белков полосы 2,6, полученные после обработки мембран эритроцитов трипсином и химотрипсином (в отличие от пептидных карт других белков теней эритроцитов), содержат 72 кДа фрагмент (числовые обозначения соответствуют подвижности белков теней эритроцитов по данным ЭФ в ПААГ в присутствии Ds-Na).
Кроме того, антитела к 72 кДа фрагменту реагируют с белком полосы 2,1 при проведении иммуноблоттинга, а также ингибируют связывание спектрина с инвертированными везикулами. Белок полосы 2,1, в состав которого входит протеолитический 72 кДа фрагмент, получил название анкирин (от греческого слова ankyr, что означает «якорь»), а белки полос 2,2, 2,3 и 2,6, также содержащие этот фрагмент, но имеющие меньший молекулярный вес, были отнесены к семейству анкиринов.
В ранних работах анкирин называли также синдеином (от греческого слова syndeo, что означает «связывать вместе»), однако это название не прижилось и вскоре было забыто. (рис. 4)
Рис. 4
Схема (рис. 4), иллюстрирующая организацию примембранного актин- спектринового цитоскелета эритроцитов. Прикрепление цитоскелета к мембране достигается за счет вертикальных взаимодействий двух типов. Первый тип обеспечивается взаимодействием интегральных белков мембраны с анкирином, который связывается с участком, расположенным в средней части молекулы спектрина.
В этот тип взаимодействий вовлечен также белок полосы 4,2. Второй тип взаимодействий обеспечивается связыванием интегральных белков мембраны белком полосы 4,1, который взаимодействует с концевой частью молекулы спектрина.
Межклеточные контакты
Межклеточные контакты — соединения между клетками, образованные при помощи белков. Межклеточные контакты обеспечивают непосредственную связь между клетками. Кроме того, клетки взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигналов (главным образом — сигнальных веществ), передаваемых через межклеточное вещество.
Строение межклеточных соединений
В тех тканях, в которых клетки или их отростки плотно прилегают друг к другу (эпителий, мышечная ткань и пр.) между мембранами контактирующих клеток формируются связи — межклеточные контакты. Каждый тип межклеточных контактов формируется за счет специфических белков, подавляющее большинство которых — трансмембранные белки.
Специальные адапторные белки могут соединять белки межклеточных контактов с цитоскелетом, а специальные «скелетные» белки — соединять отдельные молекулы этих белков в сложную надмолекулярную структуру. Во многих случаях межклеточные соединения разрушаются при удалении из среды ионов Ca2+.
Функции межклеточных соединений
Межклеточные соединения возникают в местах соприкосновения клеток в тканях и служат для межклеточного транспорта веществ и передачи сигналов (межклеточное взаимодействие), а также для механического скрепления клеток друг с другом. Через щелевые контакты могут передаваться электрические сигналы.
Клетки органов и тканей вырабатывают ряд химических веществ, действующих на другие клетки (в том числе через межклеточные контакты) и вызывающих изменения в работе цитоскелета, в интенсивности обмена веществ и процессе синтеза клеткой белков.
Типы межклеточных соединений
Плазмодесмы
Микроскопические цитоплазматические мостики, соединяющие соседние клетки растений.
Простое межклеточное соединение
При простом межклеточном соединении оболочки клеток сближены на расстояние 15 — 20 нм. Это соединение занимает наиболее обширные участки соприкасающихся клеток. Посредством простых соединений осуществляется слабая механическая связь, не препятствующая транспорту веществ в межклеточных пространствах.
Разновидностью простого соединения является контакт типа «замок», когда билипидные мембраны соседних клеток вместе с участком цитоплазмы вдавливаются друг в друга, чем достигается большая поверхность соприкосновения и более прочная механическая связь.
Плотное соединение (запирающая зона)
В плотном соединении клеточные мембраны максимально сближены, здесь фактически происходит их слияние. Роль плотного соединения заключается в механическом сцеплении клеток и препятствии транспорту веществ по межклеточным пространствам.
Эта область непроницаема для макромолекул и ионов, она ограждает межклеточные щели от внешней среды. Плотные соединения обычно образуются между эпителиальными клетками в тех органах (желудке, кишечнике и пр.), где эпителий ограничивает содержимое этих органов (желудочный сок, кишечный сок).
В этих участках плотные контакты охватывают по периметру каждую клетку, межмембранные пространства отсутствуют, а соседние клеточные оболочки слиты в одну. Если же плотное сцепление происходит на ограниченном участке, то образуется пятно слипания (десмосома). Частными случаями плотного соединения являются зоны замыкания и слипания.
Зона замыкания
В зоне замыкания две соседние мембраны сливаются своими наружными слоями, эта зона непроницаема для макромолекул и ионов.
Зона слипания (промежуточный контакт)
В зоне слипания мембраны разделены щелью в 10−20 нм, заполненной плотным веществом (белковой природы).
Десмосома (пятно сцепления, липкое соединение)
Десмосома представляет собой небольшую площадку, иногда слоистого вида, диаметром до 0,5 мкм. Их функциональная роль заключается главным образом в механической связи между клетками. Существуют 3 типа десмосом — точечные, опоясывающие и полудесмосомы.
Десмосомой называется образованное клетками соединение, прочно склеивающее клетки. Если они образуются между клетками и внеклеточным матриксом, то они называются полудесмосомами. Количество десмосом на одной клетке может достигать 2000. Такие контакты встречаются между клетками, которые могут подвергаться трению и другим механическим воздействиям (эпителиальные клетки, клетки сердечной мышцы).
Со стороны цитоплазмы к десмосомам прикрепляются промежуточные филаменты, которые формируют остов цитоплазмы, обладающий большой прочностью на разрыв. Таким образом, через десмосомы промежуточные филаменты соседних клеток объединяются в непрерывную сеть по всей ткани. Тип промежуточных филаментов зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток они кератиновые, а в клетках сердечной мышцы — десминовые.
Нексус (щелевой контакт)
Нексус представляет собой ограниченный участок контакта двух клеточных мембран диаметром 0,5 — 3 мкм с расстоянием между мембранами 2−3 нм. Обе эти мембраны пронизаны белковыми молекулами коннексонами, содержащими гидрофильные каналы.
Через эти каналы осуществляется обмен ионами и микромолекулами соседних клеток. Поэтому нексусы называют также проводящими соединениями. Их функциональная роль заключается в переносе ионов и мелких молекул от клетки к клетке, минуя межклеточное пространство. Этот тип соединения встречается во всех группах тканей.
Синапс (синаптическое соединение)
Синапсы являются особыми формами межклеточных соединений. Они характерны для нервной ткани и встречаются между нейронами (межнейронные синапсы) или между нейроном и клеткой-мишенью (нервно-мышечные синапсы и пр.). Синапсы — участки контакта двух клеток, специализированных для односторонней передачи возбуждения или торможения от одной клетки к другой. Их функция — именно передача нервного импульса с нейрона на другую нервную клетку или клетку-мишень.
Десмосома
Основные белки, формирующие десмосому
Десмосома — один из типов межклеточных контактов, обеспечивающих прочное соединение клеток (как правило, эпителиальной или мышечной ткани) у животных. Функция десмосом заключается главным образом в обеспечении механической связи между клетками.
Существуют 3 типа десмосом — точечные (лат. macula adherens), опоясывающие (лат. zonula adherens) и гемидесмосомы. Точечная десмосома представляет собой небольшую площадку (диаметром до 0,5 мкм), соединяющую мембраны двух соседних клеток. Количество точечных десмосом на одной клетке может достигать 2000.
Десмосомы образуются между клетками тех тканей, которые могут подвергаться трению, растяжению и другим механическим воздействиям (эпителиальные клетки, клетки сердечной мышцы). Со стороны цитоплазмы к десмосомам прикрепляются промежуточные филаменты, которые формируют в цитоплазме сеть, обладающую большой прочностью на разрыв.
Через десмосомы промежуточные филаменты соседних клеток объединяются в непрерывную сеть, охватывающую всю ткань (Рис. 5, 6). Десмосома состоит из белков клеточной адгезии из семейства кадгеринов и соединительных (адапторных) белков, которые соединяют их с промежуточными филаментами.
Белки клеточной адгезии, формирующие десмосомы — десмоглеин и десмоколлин. Как и другие кадгерины, эти трансмембранные белки имеют по пять внеклеточных доменов и являются кальций связывающими. Они обеспечивают гомофильное соединение клеток — между собой соединяются две одинаковые по строению молекулы белка.
Внутриклеточный белок десмоплакин (при участии еще двух белков, плакофиллина и плакоглобина) соединяет внутриклеточные домены десмоглеина с промежуточными филаментами. Тип промежуточных филаментов зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток они кератиновые, а в клетках сердечной мышцы — десминовые,
Рис.5
Рис.6
Медицинское значение
С нарушением функции десмосом связаны кожные болезни, которые объединены под названием пузырные дерматозы. Две наиболее распространённые формы — pemphigus vulgaris (обыкновенная пузырчатка) и pemphigus foliaceus (пластинчатая пузырчатка).
Обычно они имеют аутоиммунную природу, хотя сходные патологии могут быть и наследственными. При вульгарной пузырчатке антитела атакуют белок десмоглеин-3, который присутствует во всех слоях эпителия. При пластинчатой пузырчатке образуются аутоантитела против белка десмоглеин-1, который экспрессируется только в верхних слоях эпидермиса кожи.
У больных образуются пузыри, так как слои эпидермиса разрываются, часть его клеток гибнет, а в образующиеся полости поступает межклеточная жидкость. При вульгарной пузырчатке пузыри образуются не только на коже, но и на других слизистых (в основном во рту). Эта болезнь протекает более тяжело и может закончиться смертью. Развивается она обычно в возрасте 40−60 лет. При пластинчатой пузырчатке поражения захватывают только кожу, которая отслаивается в виде пластинок.
Лечение
В лечении и восстановлении суставов, рекомендуется список из пяти природных «бриллиантов», которые в разное время использовались для лечения Императорами, Царями, Генсеками, Йогами, Тибетскими монахами, Староверами и много ещё кем.
Первое место занимает «Живица кедровая», или по-простому хвойная смола. Экстракт из Живицы является в чистом виде концентратом молекул, из которых состоят хрящи и которые с удивительной скоростью восстанавливают эту самую хрящевую ткань.
«Зверобой». Это растение впервые стали использовать на Кавказе. Фишка «Зверобоя» в его уникальной возможности разжижать и выводить солевые отложения. Он моментально делает солевые «залежи» в суставах более рыхлыми, а после 15−19 дней регулярного использования полностью растворяет соли в суставах и позвоночнике.
«Лапчатка» относится к роду семейства Яснотковые (Lamiaceae), один из наиболее крупных и таксономически сложных родов этого семейства. Лапчатка это самый быстрый природный противовоспалительный «препарат». Экстракт Лапчатки стремительно уничтожает любой воспалительный процесс. С незапамятных времён Лапчатку использовали для лечения радикулита, ревматизма, полиартрита, подагры и варикоза.
«Женьшень». Ещё его называют Пятилистник, Огневец, Растопырка, Русский Женьшень. Действует как иммуностимулятор, останавливает в организме аутоиммунный процесс, который является отправной точкой заболеваний суставов и деградации хрящей. Экстракт Сабельника в разное время использовался для лечения остеохондроза, артрита и ревматизма. Особенно популярен он был в царской аптеке Петра Великого, имевшего хронические проблемы с суставами.
«Черника». Всем известное растение является сильнейшим природным анестетиком, абсолютно безопасным и не вызывающим привыкания. Его использовали ещё древние славяне для быстрого избавления от боли. Чистый экстракт «Черники» в 11 раз сильнее популярного ныне Ибупрофена, но в отличие от него не воздействует на нервную систему.
«Крапива». Я специально написал о пяти лечебных ингридиентах, шестой — Крапива, не совсем лечит суставы, но она не менее важна. Крапива обладает свойством усиливать действие лекарственных компонентов, раз. И два: обеспечивает защиту костной и хрящевой тканей. Иными словами, первые пять растений суставы и хрящи ЛЕЧАТ, а крапива СОХРАНЯЕТ достигнутый результат на десятилетия.
Как же все эти замечательные природные средства попадут в больной сустав? Ведь что бы не заявляли производители, обычные экстракты растений не способны быстро проникнуть через кожу и ткани в сустав. Только их микроскопическое количество достигает больного сустава и нужно использовать их ГОДАМИ, чтобы получить нужный эффект. А плечо то болит здесь и сейчас, и нужно лечить его срочно! Желательно ещё вчера.
Все просто толочь все ступе (кроме естественно смолы) и принимать по чайной ложке каждый день запивая зеленым (черным) чаем. Попить пору недель, если нет эффекта переходить на более эффективное зелье.
Заключение
Таким образом, мы рассмотрели строение и функции цитоскелета и межклеточные кантакты. Он играет исключительно важную роль в жизнедеятельности клетки, обеспечивая важнейшие ее процессы. Все цитоскелетные компоненты взаимодействуют. Это подтверждается существованием прямых контактов микрофиламентов, промежуточных филаментов и микротрубочек. Согласно современным представлениям, важнейшим звеном, которое объединяет различные клеточные части и осуществляет передачу данных, является именно цитоскелет.
Источник: «Лечение кодами», Н. Л. Мараховская.
humbio.ru/
www.xumuk.ru/
ru.wikipedia.org/wiki/Межклеточные_контакты